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Glutathion


Thomas Klein - 14. März 2012
korrigiert am 17. September 2013



Glutathion ist das wichtigste intrazelluläre Thiol. In den Zellen ist Glutathion etwa tausendfach höher konzentriert als im Extrazellulärraum.

Gesundheitlicher Verfall ist oft durch eine Verschlechterung des Glutathion-Status gekennzeichnet, besonders im Alter. Es ist folglich für Prävention und Heilung von Erkrankungen überaus wichtig, die Versorgung mit Glutathion zu verbessern, zunächst über die Nahrung, notfalls aber auch mit Hilfe von Präparaten. Dies sollte unter Aufsicht eines qualifizierten Arztes erfolgen.

 

Eine umfassende Darstellung findet sich in dem Buch:

Böhm, Udo; Reuss, Friedrich:

Zellschutz, Entgiftung, Prävention.
Die gesundheitliche Bedeutung von Glutathion
.

Bremen 2013.

 
Entscheidend ist ferner, die Belastung durch Umweltgifte lebenslang zu minimieren, um das Glutathion-Redoxsystem auch im Alter funktionstüchtig zu erhalten.


Wichtig ist außerdem die ausreichende Zufuhr der drei Aminosäuren Glutaminsäure, Cystein und Glycin, aus denen Glutathion gebildet wird. Die reichliche Zufuhr von Methionin wiederum vermindert den Glutathionspiegel. Somit ist nach einer optimalen und nicht nach einer reichlichen Proteinzufuhr zu streben. Vor allem sollte nicht zu viel tierisches Protein gegessen werden.

Richie; Leutzinger; Parthasarathy et al.: Methionine restriction increases blood glutathione and longevity in F344 rats. FASEB J. 1994 Dec;8(15):1302-7. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8001743

Wichtig ist ferner die ausreichende Zufuhr von Magnesium, Vitamin B12 und B6, damit die über Enzyme gesteuerte Bildung von Glutathion ungestört erfolgen kann.




Mehr über Glutathion und dessen Wirkung gegen Osteoporose (einschließlich Quellenangaben) in diesem Buch:

Thomas Klein
Raimund von Helden

Osteoporose

als Folge fehlerhafter Ernährung und Lebensweise

Über die Irrtümer der Osteoporose-Medizin
und die Kunst, gesund zu bleiben

Vitamin C, D, E, K1 und K2 , Magnesium,
Spurenelemente, Antioxidantien, Säure-Basen-Haushalt,
die Gefahr der Kalzium- und Phosphatüberlastung,
die richtigen Grundnährstoffe,
Bewegung, Sport und Krafttraining


















 








Thomas Klein

Volkskrankheit Vitamin-B12-Mangel

Über die schwerwiegenden Folgen geringer Zufuhr,
gestörter Aufnahme und Verwertung von Vitamin B12

Der weitverbreitete Vitamin-B12-Mangel wird nur selten erkannt. Die Normwerte sind irreführend und eine gestörte Verwertung durch die Zellen ist nur bedingt zu diagnostizieren. 

Die Folgen eines langjährigen Mangels können vielfältig und schwerwiegend sein: ...

Das Buch zeigt, wie wichtig die Vorbeugung ist, welche Schwierigkeiten bei der Diagnose bestehen und wie ein Mangel am sichersten zu beheben ist.
























Die Bildung von Glutathion wird bei Fluoridbelastung blockiert.


Thomas Klein:

Fluor – Vorsicht Gift!

Die schwerwiegenden Folgen der Fluoridvergiftung


Taschenbuch,  324 Seiten – 16,80 Euro

Fluorid ist hochgiftig und gefährlich. Eine unbedenkliche Dosis gibt es nicht. Bereits eine vermeintlich geringe, aber stete Belastung beschleunigt die Alterung und fördert den gesundheitlichen Verfall mit vielfältigen, meist unheilbaren Erkrankungen. Auch Zähne und Gebiß werden geschädigt.

Dieses Buch informiert umfassend und allgemeinverständlich, wie gefährlich Fluorid wirklich ist. Zur Bewahrung  der Gesundheit ist die Belastung lebenslang zu minimieren.
 



























GSH - Kurzschreibweise für Glutathion
GSSG - Kurzschreibweise für oxidiertes Glutathion
GST - Kurzschreibweise für Glutathion-S-Transferase

Glutathion (g-L-Glutamyl-L-cysteinyl-glycin, GSH, glutathione), ein im menschlichen Organismus vorkommendes Tripeptid mit wichtigen Abwehr- und Entgiftungsaufgaben.

Glutathion wird in der Zelle in zwei Schritten gebildet: aus L-Glutaminsäure und L-Cystein entsteht das Dipeptid g-L-Glutamyl-L-cystein, das mit Glycin zu Glutathion umgesetzt wird. Die Glutathion-Synthese ist Teil des g-Glutamyl-Zyklus.
Da L-Glutaminsäure kaum die Zellmembran passiert, wird L-Glutamin aus der Blutbahn aufgenommen und in der Zellflüssigkeit desamidiert.

Bedeutung: 1) Als Redoxmittel ist Glutathion Teil der Atmungskette und fängt zugleich freie Radikale ab. Glutathion-Peroxidase (mit dem Kofaktor Selen) katalysiert die Reduktion von Peroxiden (etwa von Fettsäuren) zu Wasser und dem zugehörigen Alkohol: 2 GSH + R-O-OH ® GSSG + H2O + ROH
Dabei entsteht oxidiertes Glutathion (GSSG, Disulfid aus zwei Molekülen
GSH), das durch Glutathion-Reduktase wieder zu zwei Molekülen GSH reduziert
wird (Glutathion-Redox-Zyklus).
2) Die Bindung von Stoffen mit einer Molmasse von über 500 Dalton an Glutathion oder Glucuronsäure führt zur Erhöhung des Molekulargewichtes und erleichtert deren Ausscheidung über die Galle. Einige Chlorkohlenwasserstoffe (Chlorierte Olefine) können durch Bindung an Glutathion zu hochreaktiven Metaboliten umgesetzt werden.
3) Glutathion ist ein wichtiger Faktor der Immunantwort. Bei niedrigem Gewebespiegel an Glutathion bzw. einem ungünstigen Verhältnis von GSH / GSSG ist die zelluläre Immunantwort abgeschwächt.

Zur Bildung von Glutathion in den Zellen ist die ausreichende Zufuhr der Aminosäuren L-Cystein und L-Glutamin notwendig, am besten über naturbelassene Nahrung. Besonders in den Leberzellen besteht ein hoher Glutathionbedarf.


Glutathion-Peroxidase (glutathione peroxidase) ist Teil von Enzymsystemen zur Entgiftung schädlicher Stoffwechselprodukte mittels Glutathion.
Das Enzym Glutathion-Peroxidase enthält im aktiven Zentrum Selenocystein. Als möglicher Katalysemechanismus wird angenommen, daß die Selenolatform (R-Se-) des Selenocysteinrests Peroxide zu Alkoholen reduziert und dabei zur Selenylsäure (R-SeOH) oxidiert wird. Danach greift Glutathion in die Reaktion ein und bildet ein Selensulfid-Addukt (R-Se-S-G). Ein zweites Glutathion-Molekül regeneriert die Selenolat-Form des Enzyms und bildet dabei oxidiertes Glutathion (GSSG).


Glutathion-S-Transferasen
(GST, Ligandine, glutathione S transferases), eine Gruppe von Enzymen, die in der Flüssigkeit von Leberzellen die Reaktion von Glutathion mit einer Reihe von wassermeidenden (und damit fettlöslichen) Substraten in Gang setzt: RX + GSH ® HX + RSG,
(GSH: reduziertes Glutathion, R kann ein aliphatisches, aromatisches oder heterozyklisches Radikal und X eine Sulfat-, Nitrit-, Halogenid-, Epoxy- oder Cyanidgruppe eines Thiocyanats sein.)
Die GST ist an der Entgiftung zahlreicher karzinogener, mutagener und toxischer Alkylierungsmittel sowie einiger Arznei- und Umweltgifte beteiligt.

Die wasserlöslichen Glutathionkonjugate werden verstoffwechselt, indem die Glutamat- und Glycinreste gespalten werden und die freie Aminogruppe des Cysteinylrests acetyliert wird. Hierbei entstehen schwefelhaltige Säuren, die ausgeschieden werden.

(Quelle: Maid-Kohnert (Hrsg.): Lexikon der Ernährung)




Das Glutathion-Redoxsystem  

Über Glutathion

GSH ist ein Bestandteil der Abwehrkräfte gegen akute und chronische gesundheitliche Herausforderungen. Akuter Mangel kann durch Kontakt mit giftigen Chemikalien sowie durch körpereigene oxidative Reaktionen entstehen. Unter akutem GSH Mangel können die Zellen ihre normalen Zellfunktionen nicht mehr aufrechterhalten, sie verlieren die Fähigkeit sich normal zu teilen und können entweder den nekrotischen oder apoptotischen Zelltod erleiden (Abb. 1 A). Bei chronischen Krankheitszuständen treten Schwankungen der GSH-Werte durch Ernährung, Umweltbedingungen und die Aktivierung des Immunsystems auf.

Wo befindet sich GSH im Körper?  

Wie entsteht GSH? - Es wird in allen Geweben aus den Aminosäuren Glutamin, Glycin und Cystein gebildet.  

Der Bedarf an Glutathion  

Verbesserung der Glutathion-Versorgung  

Glutathion für die Zellentgiftung

Radikale werden im Sinne einer Reduktion an Antioxidanten gebunden. In ähnlicher Weise werden im Organismus auch andere Schad- und Fremdstoffe wie Medikamente (z.B. Paracetamol , das zu schädlichem N-Acetylchinonimin abgebaut wird), Alkohol (und sein schädliches Produkt Acetaldehyd), Schwermetalle wie Quecksilber, Cadmium oder Blei, Pestizide, Lösungsmittel und andere Gifte, die z.B. DNA-, Nieren- und Leberschäden erzeugen können, durch Einbindung in Komplexe entsorgt.

Glutathion ist am Ablauf dieser Prozesse einerseits direkt als Antioxidans sowie indirekt als Cofaktor über seine korrespondierenden Enzyme (Glutathionperoxidase, Glutathion-S-Transferasen) beteiligt und reagiert andererseits mit verschiedenen Elektrophilen aus endogenen Prozessen und mit Xenobiotika in Zytoplasma, endoplasmatischem Retikulum und Mitochondrien. Hohe und längerdauernde Anforderungen an die Entgiftungsleistung können deshalb zu einem Mangel an Glutathion führen.
 

Reduziertes Glutathion (GSH) oder GSH-Vorstufen wie N-Acetylcystein (NAC)?  

Für den Weg der oralen Zufuhr von GSH stehen im Markt verschiedene Monopräparate und Kombinationspräparate als Nahrungsergänzungsmittel oder als diätetische Lebensmittel zur Verfügung . Besonders wichtig ist, dass die Präparate Glutathion in reduzierter Form enthalten (GSH), da oxidiertes Glutathion nicht wirksam ist und dass sie in einer magensaftresistenten Zubereitung vorliegen. Außerdem sollte sichergestellt sein, dass es nicht zu einer Zerstörung von GSH durch unsachgemäße Herstellung und Lagerung kommen kann.
 

Die parenterale Zufuhr (zum Beispiel über Injektion) erhöht den Glutathion-Spiegel in den Zellen. Ob daraus ein gesundheitlicher Vorteil erwächst, etwa bei der Therapie von Krebs oder zur Hemmung der Alterung, ist noch nicht erwiesen.
Robinson, Ahn, Rounds, Cook, Jacobs, Wilmore: Parenteral glutathione monoester enhances tissue antioxidant stores. J. Parenter. Enteral. Nutr. 1992; 16(5): 413–418.